Browsing by Author "Leppänen, Laura"
Now showing items 1-2 of 2
-
Leppänen, Laura (2017)Tutkielma käsittelee funktionaalisille kielille tyypillisten piirteiden, ensimmäisen luokan funktioarvojen ja häntäkutsujen toteutusta oliokielille suunnatuilla JVM- ja .NET-virtuaalikonealustoilla. Oliokielille suunnattujen virtuaalikonealustojen tarjoamien tavukoodirajapintojen rajoitteet verrattuna matalamman tason assembly-kieliin ovat pitkään aiheuttaneet valtavirran oliokielistä poikkeavien kielten toteuttajille päänvaivaa. Tarkasteltavista alustoista .NET-alustan tavoitteena on alusta asti ollut monenlaisten kielten tukeminen. JVM-alustalla erilaisten kielten toteuttajien tarpeisiin on havahduttu vasta viimeisten vuosien aikana. Tutkielma tarkastelee, millaisia mahdollisuuksia alustat nykyisellään tarjoavat ensimmäisen luokan funktioarvojen ja häntäkutsujen toteuttajille ja miten alustoilla käytettävät toteutustekniikat poikkeavat perinteisistä konekieltä tuottavista kääntäjistä. Lisäksi esitetään arvio alustojen tarjoaman tuen soveltuvuudesta funktionaalisten kielten toteuttajien käyttöön ja verrataan alustojen tarjoamia tukitoimintoja. Arvioinnin tueksi esitellään oma prototyyppitoteutus Scheme-kielen osajoukolle, Cottontail Scheme, sekä selvitetään, millaisia toteutustekniikoita olemassa olevat funktionaaliset kielet tai funktionaalisia piirteitä tukevat moniparadigmakielet tällä hetkellä käyttävät virtuaalikonealustoilla. Tutkielmassa tehdyn vertailun perusteella havaittiin, että molemmilla alustoilla on omat vahvuutensa: JVM-alustan sulkeumien tuki on parantunut huomattavasti erityisesti JVM-alustan Java SE 8 -version myötä, mutta .NET-alusta on edelleen ainoa alusta, joka tarjoaa sisäänrakennettua tukea häntäkutsuille. Olemassa olevien kielten vertailussa huomattiin, että harva kielistä hyödyntää ominaisuuksien toteutuksessa alustan tukea, mikä saattaa esimerkiksi JVM-alustan sulkeumatuen tapauksessa johtua yksinomaan toiminnallisuuden tuoreudesta. Kummankaan alustoista ei havaittu tällä hetkellä tarjoavan selvästi toista parempaa tukea esimerkiksi Schemen kaltaisten funktionaalisten kielten toteuttajille.
-
Leppänen, Laura (2023)Phage lysins are enzymes, which hydrolyze peptidoglycan on bacterial cell wall. Most phage lysins have a modular structure, where N-terminal enzymatically active domain is linked to a C-terminal cell binding domain (CBD). Wild-type Lactococcus lactis LAC460 secretes three prophage lysins, LysL, LysP, and LysT, of which LysL and LysP act as antimicrobial agents killing other closely related bacteria. Of these lysins, only LysL have been shown to contain a CBD in its C-terminus. The aim of this study was to characterize the LysP and LysT enzyme activities by producing them in a heterologous Lactococcus cremoris strain, and to investigate the existence of CBDs in their C-termini. Antimicrobial activities were studied against indicator cells on agar plates, in cell suspensions, and in zymographic gel. Putative CBDs were fused with green fluorescent protein (GFP) to measure fluorescence after binding the fusion proteins onto indicator cells. It was revealed that LysP and LysT antimicrobial activities were detected from heterologous producers’ cell-free supernatants and cell lysates. The lysins were shown to function independently without the need of other phage proteins, and their unusual slow migration in zymogram gel was confirmed. L. cremoris production of the GFP-CBD fusion proteins resulted in low fluorescence, which was insufficient for detecting the proteins’ binding onto indicator cells. In conclusion, heterologous expression and characterization of LysP and LysT were successful, while the existence of CBDs remained to be elucidated.
Now showing items 1-2 of 2