Browsing by Subject "rakenneprofiilianalyysi"

Kasvipohjaisten juustonkaltaisten tuotteiden kysyntä on nousussa, ja niin vegaaniruokavaliota noudattavat kuin eläinperäisten elintarvikkeiden kulutuksen vähentämisestä kiinnostuneet kuluttajatkin kaipaavat tavallisten leivän päälle laitettavien juustonkaltaisten valmisteiden lisäksi herkutteluun sopivia tuotteita. Kasvipohjainen mesjuuston kaltainen tuote voisi olla sopiva vaihtoehto tähän. Mesjuusto (norj. mysost tai brunost) on norjalainen, lehmän- ja/tai vuohenmaidon herasta valmistettu juusto. Sen erityispiirre on tasaisen ruskea väri ja makea, karamellimainen maku. Tämän tutkielman tavoitteena oli valmistaa mesjuuston kaltainen tuote korvaamalla heraproteiinit palkokasviproteiineilla ja heran laktoosi maltoosilla. Hypoteesina oli, että globulaariset palkokasviproteiinit toimivat mesjuuston kaltaisen tuotteen valmistuksessa rakenteen muodostajana samoin kuin globulaariset heraproteiinit perinteisessä mesjuustossa ja että värinmuodostuksessa laktoosin voi korvata muulla pelkistävällä sokerilla. Näytteet valmistettiin lisäämällä 1, 2 tai 3 % palkokasviproteiini-isolaattia (härkäpapu-, herne- tai lupiiniproteiini), 3–5 % maltoosia ja 0,25 % suolaa 2000 g:aan Milli-Q-vettä niin, että proteiinin ja maltoosin kuiva-aineen yhteismäärä oli 120 g. Valmistuksen yhteydessä seokseen lisättiin myös maitoa ja kermaa tai vaihtoehtoisesti vastaavia soijajuomia yhteensä 200 g. Vertailunäytteinä käytettiin herapohjaista näytettä ja kaupallista mesjuustoa. Näytteille tehtiin rakenneprofiilianalyysi (TPA) ja niistä mitattiin leikkauslujuus, kosteuspitoisuus ja väri. TPA-analyysin mukaan mesjuuston kaltaiseen rakenteeseen päästiin varsin hyvin. Kaupallinen mesjuusto ei eronnut palkokasviproteiininäytteistä eikä herapohjaisesta vertailunäytteestä tilastollisesti merkitsevästi muutoin kuin yhden parametrin (kohesiivisuuden) ja yhden proteiinin (herneen) osalta. Leikkauslujuudessa eroavaisuutta oli enemmän. Vain lupiiniproteiininäytteet vastasivat tilastollisesti kaupallista mesjuustonäytettä. Muut palkokasviproteiininäytteet eivät eronneet herapohjaisesta näytteestä. Näytteiden värit vastasivat silmämääräisesti arvioituna mesjuuston väriä, mutta värimittaus paljasti, että värit erosivat toisistaan tilastollisesti merkitsevästi. Sillä, oliko näytteisiin lisätty maitoa ja kermaa vai vastaavia soijapohjaisia juomia, ei näyttänyt olevan tilastollisesti merkitsevää vaikutusta muuhun kuin näytteiden väriin. Palkokasviproteiineissa oli selkeästi potentiaalia mesjuuston kaltaisen tuotteen valmistukseen. Jatkossa reseptiä voisi kehittää eteenpäin vielä paremman rakenteen ja mesjuustoa lähempänä olevan värin aikaansaamiseksi.

Oats are rich in protein, unsaturated fatty acids, and dietary fiber, making them a healthy ingredient for breadmaking. The problem with oat baking is the lack of gluten proteins that are important for the formation of the structure, as a result of which the structure of bread is often weaker, the volume is smaller, and staling of bread is faster. The aim of this study was to find out how starch-converting enzymes affect the structure and hardness of oat breads during storage. The hypothesis was that starch-converting enzymes have the potential to improve the volume and structure of oat breads and reduce hardness during storage. 50/50 blends of whole grain oat flakes flour and oat endosperm flour were used in baking. Three different concentrations of α-amylase enzymes (0.5 U, 1.0 U and 1.5 U) and a combination of α-amylase-pullulanase (0.5 U/5 U) were added to oat breads. Specific volumes of the breads were measured on the day of baking using the Volscan Profiler after one hour of cooling. Texture profile analysis was used to determine the hardness of the breads after the 1st 4th and 7th day of storage. The structure of the breads, such as the pore structure, was assessed based on pictures taken of them. The starch-converting enzymes used in this research significantly increased the specific volume of the oat breads compared to the control bread. The highest specific volume was achieved by 0,5 U/5 U breads. α-amylase reduced the hardness of oat bread compared to control, but only after 7 days of storage. With a combination of α-amylase and pullulanase, the hardness of the oat breads was different from the control as early as the first day of storage. The structure of oat breads remained consistent at lower levels of α-amylase enzymes and with the use of the enzyme combination. The highest concentration of α-amylase caused unevenness, larger holes, and pores in the oat breads. Based on this research, α-amylase, and combination of α-amylase and pullulanase are a promising way to improve the quality of oat breads by increasing the specific volume and slowing the hardening of the breads during preservation while keeping the structure consistent. It is important to add the right amount of enzyme, so the structure of the bread does not break down too much.